MEKANISME KERJA ENZIM

    Suatu enzim dapat bekerja secara aktif menghidrolisis suatu substrat apabila ada ikatan antara substrat dengan enzim. Bagian enzim yang berfungsi mengkatalisis reaksi disebut sisi aktif. Enzim mengkatalisis reaksi dengan meningkatkan kecepatan reaksi dan menurunkan energi aktivasi (energi yang diperlukan untuk reaksi)

     Substrat + Enzim → kompleks enzim-substrat → Enzim + Produk

Mekanisme kerja enzim mengacu pada 2 macam teori yaitu:

1. Induced Fit Theory (Teori Kecocokan yang Terinduksi)

    Sisi aktif enzim merupakan bentuk yang fleksibel. Pada saat substrat memasuki sisi aktif enzim, bentuk sisi aktif enzim termodifikasi melingkupinya membentuk kompleks. Jika produk sudah terlepas dari kompleks, enzim kembali tidak aktif menjadi bentuk yang lepas hingga substrat yang lain kembali bereaksi dengan enzim tersebut. 

Sumber gambar : http://www.sliderbase.com/spitem-639-1.html

2.Lock and Key Theory (Teori Gembok dan Kunci)

     Bentuk sisi aktif enzim yang berikatan dengan substrat sangat spesifik, sehingga hanya molekul tertentu yang dapat menjadi substrat bagi enzim. Enzim dan substrat akan bergabung bersama membentuk kompleks, seperti kunci yang masuk ke dalam gembok. Di dalam kompleks, substrat dapat bereaksi dengan energi aktivasi yang rendah. Setelah bereaksi, kompleks lepas dan melepaskan produk serta membebaskan enzim. Bentuk sisi aktif enzim sangat spesifik sehingga hanya molekul dengan bentuk tertentu saja yang dapat menjadi substrat bagi suatu enzim.

Sumber gambar : https://www.scienceabc.com/humans/feedback-inhibition-of-enzymes-biology-definition-example.html

Sifat-Sifat Enzim

Enzim memiliki beberapa sifat, yaitu:

1. Enzim adalah protein

Komponen terbesar penyusun enzim adalah protein sehingga enzim memiliki sifat seperti protein, artinya kondisi lingkungan akan sangat mempengaruhi kerja dari suatu enzim.

2. Enzim bekerja secara spesifik

Setiap enzim memiliki sisi aktif yang hanya sesuai untuk satu jenis substrat, sehingga 1 jenis enzim hanya dapat bekerja pada substrat yang cocok dengan sisi aktifnya (one enzyme one substrat).

3. Berfungsi sebagai katalis

Katalis merupakan zat yang dapat meningkatkan kecepatan reaksi, tidak ikut bereaksi dan tanpa merubah merubah produk yang dihasilkan, sehingga dengan adanya katalis energi aktivasi yang diperlukan dalam suatu reaksi dapat diturunkan.

Sumber Gambar : 

Sumber: Mc Graw Hill Companies Inc.

4. Diperlukan dalam jumlah sedikit

Reaksi enzimatis dalam suatu metabolisme hanya membutuhkan enzim dalam jumlah sedikit.

5. Enzim dapat bekerja secara bolak-balik

Enzim tidak mempengaruhi arah reaksi, sehingga enzim dapat bekerja secara 2 arah (bolak-balik), artinya enzim dapat menghasilkan produk berupa senyawa-senyawa sederhana dari suatu substrat dan sebaliknya.

Enzim bekerja dipengaruhi oleh faktor lingkungan

Faktor-faktor yang dapat mempengaruhi kerja enzim adalah sebagai berikut.

1. Temperatur (Suhu)

    Setiap enzim membutuhkan suhu yang sesuai agar dapat bekerja dengan baik. Laju reaksi akan meningkat seiring dengan kenaikan suhu. Hal ini terjadi karena panas meningkatkan energi kinetik dari molekul sehingga mengakibatkanterjadinya jumlah tabrakan diantara molekul-molekul yang bereaksi. Sedangkan dalam kondisi suhu rendah, reaksi menjadi lambat karena hanya terdapat sedikit kontak antara substrat dan enzim. Sebaliknya jika suhu terlalu ekstrim juga tidak baik untuk enzim. Di bawah pengaruh suhu yang sangat tinggi, enzim akan mengalami terdenaturasi dan gagal melaksanakan fungsi normalnya. Dalam tubuh manusia, suhu optimum di mana kebanyakan enzim menjadi sangat aktif berada pada kisaran 35°C sampai 40°C.

Sumber gambar : https://cdn.lecturio.com/assets/Effect-of-temperature-on-enzymes-1-768x459.png

2. pH

    Aktivitas enzim dalam mengkatalisis suatu reaksi sangat dipengaruhi oleh nilai pH. Hal ini terjadi karena komponen asam amino enzim dapat berubah bersama dengan perubahan nilai pH. Setiap enzim memiliki nilai yang berbeda-beda, misalnya enzim pepsin bekerja dengan baik pada pH 2 (asam) dan  enzim amilase pH optimumnya 7,5.

Sumber gambar : https://cdn.lecturio.com/assets/Effect-of-pH-on-enzymes-1.png

c. Aktivator

Aktivator merupakan molekul yg mempermudah ikatan antara enzim dgn substratnya. Contoh : ion Cobalt, mangan, nikel, magnesium, ion Cl- berperan dlm aktivitas enzim amilase saliva.

d. Inhibitor enzim

Inhibitor merupakan suatu molekul yang menghambat ikatan enzim dengan substratnya. Berdasarkan letak ikatannya terhadap enzim, inhibitor dibedakan menjadi 2 jenis, yaitu:

1). Inhibitor kompetitif

Inhibitor kompetitif merupakan suatu molekul penghambat yang cara kerjanya bersaing dengan substrat untuk mendapatkan sisi aktif enzim. Contoh : ion sianida bersaing dg O2 utk mendapatkan Hb dalam rantai respirasi terakhir. Inhibitor kompetitif dapat diatasi dengan cara penambahan konsentrasi substrat.

Sumber gambar :  Inhibitor kompetitif

Sumber: Pearson education, Inc.

2) Inhibitor non kompetitif

Inhibitor non kompetitif merupakan molekul penghambat enzim yang

bekerja dengan cara melekatkan diri pada luar sisi aktif sehingga bentuk enzim berubah dan sisi aktif tidak dapat berfungsi. Inhibitor ini tidak dapat dipengaruhi oleh konsentrasi substrat. Contoh : DDT dan Paration merupakan inhibitor bagi enzim-enzim yang bekerja pada sel saraf.

Sumber gambar www.quia.com

e. Konsentrasi enzim

   Kecepatan suatu enzim dalam mengkatalisis suatu reakis berbanding lurus dengan konsentrasi enzim. Semakin besar konsentrasi enzim maka kecepatan reaksi akan semakin cepat pula.

Sumber Gambar :  www.biowiki.ucdavis.edu

f. Konsentrasi Substrat

   Semakin tinggi konsentrasi substrat berarti semakin banyak molekul substrat yang terlibat dengan aktivitas enzim, sedangkan konsentrasi substrat yang rendah berarti lebih sedikit jumlah molekul substrat yang dapat melekat pada enzim, menyebabkan berkurangnya aktivitas enzim.  Tetapi ketika laju enzimatik sudah mencapai kecepatan maksimum dan enzim sudah dalam kondisi paling aktif, peningkatan konsentrasi substrat tidak akan memberikan perbedaan dalam aktivitas enzim. Dalam kondisi seperti ini, di sisi aktif semua enzim terus terdapat substrat, sehingga tidak ada tempat untuk substrat ekstra.

Sumber Gambar : www.rsc.org/education